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蛋白质—金属纳米粒子体系荧光增强效应及其分析应用

作　者: 高希宝
导　师: 杨景和
学　校: 山东大学
专　业: 分析化学
关键词: 金属纳米颗粒 蛋白质 荧光增强效应 表面增强的荧光 表面活性剂 能量转移
分类号: Q51-3
类　型: 博士论文
年　份: 2007年
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内容摘要


近年来，随着纳米科技的兴起，金属纳米粒子以其独特的光学和电学性质、良好的稳定性、小尺寸和表面效应以及独特的生物亲和性，使其在医药、卫生分析以及生化免疫等领域显示了潜在的价值，引起广大科技工作者的兴趣。金属纳米粒子独特的表面效应是其具有优良性能以及与其他材料复合时表现出来的独特性能的关键。金属纳米微粒的粒径、形状以及排列情况与其紫外一可见吸收光谱、表面增强拉曼散射（SERS）光谱、共振散射光谱以及荧光光谱之间有强烈的依赖关系。金属纳米颗粒与荧光分子直接结合或经修饰后连接，可以改变荧光体系的紫外-可见吸收光谱、增强表面拉曼散射光谱和共振散射光谱，对荧光光谱的影响随金属纳米颗粒的种类以及荧光分子的种类不同可产生猝灭作用也可产生增强作用。本论文以分析化学、生物化学以及材料化学为研究背景，结合纳米科学技术手段，并利用荧光光谱、吸收光谱、光散射光谱、园二色谱、透射电子显微镜和高分辨透射电子显微镜、荧光寿命以及Zeta电位等测定技术，研究了各种蛋白质对各种金属纳米荧光体系的荧光增强作用，探讨了蛋白质与金属纳米粒子结合及其荧光增强作用的机理，建立了利用金属纳米粒子作为荧光探针来测定微量蛋白质的分析方法。论文的第一章阐述了金属纳米颗粒的制备方法、金属纳米颗粒的应用、研究进展以及发展趋势。共引用文献191篇。论文的第二章研究了蛋白质对金纳米颗粒近红外荧光的增强效应及其分析应用。利用液相还原法制备了不同大小的金纳米颗粒。吸收光谱研究指出，大颗粒胶体金只在250nm处有吸收，随胶体金粒径减小至21nm，在525nm处出现新的吸收峰，且其强度随纳米颗粒的减小而增强，并伴有吸收峰的兰移。研究发现，15nm的金纳米颗粒能够发射近红外荧光，其激发和发射峰分别为538nm和811.2nm。同时还发现，蛋白质能够明显增强金纳米近红外荧光强度，并研究了影响荧光增强效应的各种因素。实验指出，在最佳实验条件下（即15nm的纳米金颗粒，pH7.0时），蛋白质浓度在一定范围内与体系的荧光强度呈线性关系，P450、BSA、HRP、和HSA的线性范围分别是2.3×10-7-1.0×10-5mol／L、2.0×10-7-1.5×10-5mol／L、1.5×10-7-1.5×10-5mol／L和1.5×10-7-1.5×10-5mol／L，它们的检出限分别达到2.4×10-8mol／L、2.2×10-8mol／L、2.0×10-8mol／L和2.0×10-8mol／L，可见该方法具有较高的灵敏度。该方法已用于实际样品的分析，其结果令人满意。本文以BSA蛋白质金纳米荧光体系为代表，利用Zeta电位、荧光寿命、TEM电镜、吸收光谱、共振散射光谱、园二色谱以及荧光光谱等技术，研究了体系中蛋白质与金纳米颗粒间的相互作用和蛋白质对金纳米颗粒近红外荧光的增强机理。研究表明，金纳米颗粒表面荷负电，能与蛋白质结合。认为胶体金以蛋白质为模板能够在其表面发生聚集，金纳米体系按一定的规律定向排列，纳米粒子聚集后间距减小，导致表面等离子体传播特性的改变以及局域表面等离子体模式和表面等离子体模式的相互作用，这种相互作用受到外围环境的介电特性的影响。同时，金属粒子所产生的等离子体可以增强其表面周围环境的电场，这种增强的电场可以和周围环境发生相互作用，其表现为如吸收光谱兰移等光谱特性的改变。这可能是使整个金标记蛋白体系荧光强度增强的部分原因。而蛋白质为金纳米颗粒提供的疏水性环境是荧光体系荧光增强的另一原因。论文的第三章研究了铕纳米颗粒的制备、光谱性质和蛋白质对其荧光的增强效应及其分析应用。利用单宁酸做还原剂，首次将金属铕从它的硝酸盐中还原出来，制成金属铕纳米颗粒。以硫辛酸做修饰剂，修饰铕纳米颗粒，并与蛋白质结合。比较修饰、结合蛋白质前后纳米颗粒的光学性质的变化。研究指出，通过还原剂的不同用量可以控制生成的铕纳米颗粒的大小，随着还原剂单宁酸用量的逐渐减少，生成的铕纳米颗粒直径不断增大。各种粒径的铕纳米颗粒都在275nm处有最大吸收，且随着铕纳米颗粒直径的增大，吸收峰的位置没有变化而吸收峰的强度逐渐增强。研究发现，铕纳米颗粒能够发射紫外荧光，其激发和发射峰分别在275nm和380nm左右；随着纳米颗粒的增大，其荧光强度逐渐增强而发射峰逐渐兰移。铕纳米颗粒这种荧光性质的尺寸效应明显不同于贵金属纳米的荧光尺寸效应（随着纳米颗粒的增大，荧光峰红移）。铕纳米颗粒经硫辛酸修饰后荧光强度有所降低，但与蛋白质结合后荧光强度明显增强，且发射峰位置兰移。同时，研究了影响体系荧光强度的各种影响因素。在最佳条件下，即20nm铕颗粒经硫辛酸修饰后，在pH6.0的磷酸盐溶液中和SDBS存在下，体系荧光强度的增加与蛋白质浓度在一定范围内呈线性关系，BSA、HRP、P450、OMP以及NSE的线性范围分别为6.0×10<sup>-8-1.2×10-5g／ml、2.0×10-8-1.5×10-5g／ml、6.0×10-8-1.4×10-5g／ml、2.0×10-8-1.8×10-5g／ml和3.0×10-8-1.2×10-5g／ml。它们的检出限分别为3.2×10-8g／ml、1.0×10-8g／ml、2.9×10-8g／ml、9.8×10-9g／ml和1.2×10-8g／ml。可见该方法有较高的灵敏度和较宽的线性范围。该方法已用于实际样品分析，结果令人满意。该文还研究了蛋白质与铕纳米颗粒间的相互作用，并探讨了蛋白质对铕纳米荧光增强的机理。研究表明，铕纳米颗粒通过硫辛酸与蛋白质结合，并发生了能量转移，即BSA将吸收的能量通过分子间能量转移的形式转移给铕纳米颗粒，从而使铕纳米颗粒的特征荧光强度增强。SDBS的存在使体系的荧光强度进一步增强，一方面是由于SDBS也将吸收的能量传递给Eu-lipoic acid-BSA体系，使得Eu-lipoic acid-BSA体系荧光增强；另一方面，SDBS和蛋白质为体系所提供的疏水环境能够减少络合物和水分子之间的碰撞，从而减少因碰撞而导致体系的能量损失。因此，体系的荧光量子产率提高，体系的荧光强度明显增强。论文的第四章研究了铽纳米颗粒的制备、光谱性质和蛋白质对其荧光的增强效应及其分析应用。利用单宁酸做还原剂，首次将金属铽从它的硝酸盐中还原出来，制成金属铽纳米颗粒。以巯基丙酸做修饰剂，修饰铽纳米颗粒，并与蛋白质结合。比较修饰、结合蛋白质前后纳米颗粒的光学性质的变化。研究表明，通过还原剂的不同用量可以控制生成的铽纳米颗粒的大小，随着还原剂单宁酸用量的逐渐增加，生成的铽纳米颗粒直径不断减小。各种粒径的铽纳米颗粒都在275nm处有最大吸收，且随着铽纳米颗粒直径的增大，吸收峰的位置没有明显变化而吸收峰的强度逐渐增强。研究指出，铽纳米颗粒能够发射紫外荧光，其激发和发射峰分别位于256nm和388nm左右；且随着纳米颗粒变小，荧光强度逐渐变弱，但发射峰位置没有变化。以巯基丙酸做修饰剂，修饰铽纳米颗粒，可与蛋白质结合，且结合后体系的荧光强度明显增强，并伴随发射峰位置兰移。同时，研究了影响体系荧光强度的各种影响因素。在最佳实验条件下(即20nm铽纳米颗粒，pH6.8的磷酸盐缓冲溶液，CTAB浓度为5.0×10-5mol／L时)，体系荧光强度的增加与蛋白质浓度在一定范围内呈线性关系，BSA、HRP、P450、OMP以及NSE的线性范围分别为8.0×10-8-1.0×10-5g／ml、3.0×10-8-8.0×10-5g／ml、5.0×10-8-1.2×10-5g／ml、3.0×10-8-9.0×10-5g／ml和4.0×10-8-1.1×10-5g／ml。它们的检出限分别为3.4×10-8g／ml、2.1×10-8g／ml、1.9×10-8g／ml、8.9×10-9g／ml和1.1×10-8g／ml。可见该方法有较高的灵敏度和较宽的线性范围。该方法已用于实际样品分析，结果令人满意。本文还以BSA蛋白质铽纳米荧光体系为代表，研究了蛋白质与铽纳米颗粒间的相互作用，并探讨了蛋白质增强铽纳米荧光荧光强度的机理。研究认为，铽纳米颗粒通过巯基丙酸与蛋白质结合，并发生了能量转移，即BSA将吸收的能量通过分子间能量转移的形式传递给铽，从而使铽的特征荧光强度增强。CTAB的加入使体系的荧光强度增强，一方面是由于CTAB也能将能量传递给铽纳米荧光体系，使得Tb-mercaptopropionic acid-BSA体系荧光增强；另一方面，CTAB和蛋白质为体系所提供的疏水环境能够减少络合物和水分子之间的碰撞，从而减少因碰撞而导致体系的能量损失。因此，体系的荧光量子产率提高和荧光强度明显增强。论文的第五章研究了金属纳米粒子与蛋白质间的荧光增强作用。将前期工作中新发现的金纳米颗粒近红外荧光特性以及新纳米材料金属铕纳米颗粒的荧光性质与金属纳米粒子表面荧光增强效应结合起来，研究金属纳米颗粒与蛋白质间的荧光增强效应，为建立样品用量少而灵敏的蛋白质荧光分析方法奠定了基础。本文将金属（金、铕）纳米颗粒及其标记物固定在石英玻璃表面上，不仅研究了金属纳米岛膜表面对蛋白质荧光的增强作用，而且研究了蛋白质对金属纳米岛膜荧光的增强作用。研究表明，P450能够明显增强金纳米岛膜的紫外荧光（λex=230nm，λem=400nm）和近红外荧光（λex=538nm，λem=811.2nm）；而胶原蛋白隔离的金纳米岛膜对BSA的荧光有大的增强作用。与金纳米岛膜相比，铕纳米岛膜表面的增强作用较差。由于固体支架的准确固定、石英片的材质和厚度的均匀成度等因素都对金属纳米岛膜定量分析的准确度产生影响，所以，该方法还存在实验操作中的具体问题，有待于进一步研究。机理研究表明，首先，蛋白质与金纳米颗粒结合后可以提供较强的疏水微环境，从而使体系荧光强度增强。另外，在金岛膜的作用下，BSA中酪氨酸残基的荧光得到了明显的增强，并且已经超过了色氨酸残基的同步荧光强度。这是因为低量子产率的酪氨酸残基分子接近金岛膜纳米粒子后，荧光猝灭碰撞明显减少，并且辐射速率比猝灭速率更快，从而导致了低量子产率荧光基团的荧光强度得到显著增强。本论文的主要特点和创新点1．研究发现，15nm左右的金纳米颗粒能够发射近红外荧光，其激发和发射峰分别为538nm和811.2nm；随着纳米颗粒的减小，其荧光强度逐渐增强，且荧光峰位置不变；而蛋白质能够明显增强该近红外荧光强度。实验表明，在最佳实验条件下，体系的荧光强度的增加值与蛋白质浓度在一定范围内呈线性关系。据此以金纳米颗粒为荧光探针建立了蛋白质近红外荧光测定新方法。利用Zeta电位、TEM、吸收光谱、荧光光谱、共振散射光谱、圆二色谱和芘探针等技术研究了体系中蛋白质与金纳米颗粒间的相互作用，并提出了蛋白质对金纳米颗粒近红外荧光的增强机理。2．利用单宁酸做还原剂，首次制备了单一金属铕纳米颗粒，并研究了其光谱性质。研究发现，铕纳米颗粒能够发射紫外荧光，其激发和发射峰分别为275nm和380nm；随着纳米颗粒的增大，其荧光强度逐渐增强，而荧光峰逐渐兰移。可见，铕纳米颗粒的这种荧光性质的尺寸效应明显不同于贵金属纳米颗粒的荧光尺寸效应。研究指出，在SDBS存在下，蛋白质能够明显增强经硫辛酸修饰的铕纳米颗粒的荧光，且发射峰位置兰移。在最佳实验条件下，体系荧光强度的增加与蛋白质浓度在一定范围内呈线性关系。并以此建立了以铕纳米颗粒作为荧光探针的蛋白质新的测定方法。3．利用单宁酸做还原剂，首次制备了单一金属铽纳米颗粒，并研究了其光谱性质。研究发现，铽纳米颗粒能够发射紫外荧光，其激发和发射峰分别为256nm和388.2nm；铽纳米颗粒越小，荧光强度越弱，但其荧光峰位置几乎没有变化。研究指出，在CTAB存在下，蛋白质能够明显增强巯基丙酸修饰的铽纳米颗粒的荧光强度，且发射峰位置兰移。在最佳实验条件下，体系荧光强度的增加与蛋白质浓度在一定范围内呈线性关系。并以此建立了蛋白质定新的荧光光度法。4．本文利用Zeta电位、吸收光谱、共振光散射光谱、圆二色光谱和同步荧光光谱技术研究了蛋白质分别与铕、铽纳米颗粒间的相互作用和蛋白质对纳米颗粒荧光的增强机理。研究认为，铕和铽纳米颗粒分别通过硫辛酸和巯基丙酸与蛋白质相结合并发生了能量转移，即蛋白质吸收的能量通过分子间能量转移给铕和铽纳米颗粒，从而引起铕和铽纳米颗粒荧光的增强。表面活性剂SDBS和CTAB的加入能分别使铕和铽纳米颗粒体系的荧光强度增强，一方面是由于表面活性剂能分别参与两个体系的能量转移，另一方面表面活性剂和蛋白质能提供疏水环境，使体系的荧光量子产率提高，导致两体系的荧光明显增强。5．利用金属（金、铕）纳米岛膜表面不仅研究了它对蛋白质荧光的增强作用，而且也研究了蛋白质对金属纳米岛膜荧光的增强作用。研究表明，金纳米岛膜的增强作用优于铕纳米岛膜的增强作用。P450能明显增强金纳米岛膜的紫外荧光和近红外荧光；而用胶原蛋白作为隔离层的金纳米岛膜对BSA荧光有较大的增强作用。上述研究不仅扩展了金属纳米颗粒的范围，而且丰富了金属纳米颗粒的光谱性质，因而对纳米材料和纳米生物技术的发展具有重要的意义。

全文目录


摘要  12-18
ABSTRACT  18-26
符号说明  26-27
The First Chapter:Introductions  27-127
  第一章 绪论  27-56
    第一节 金属纳米颗粒的制备  31-37
      一、液相法  31-35
      二、气相法  35
      三、固相法  35-36
      四、SPD法  36
      五、超声场中湿法  36-37
      六、自组装法  37
    第二节 金属纳米颗粒的应用  37-49
      一、光谱法  37-48
      二、电化学法  48
      三、化学发光法  48
      四、质谱法  48-49
      五、色谱中的应用  49
    第三节 半导体纳米粒子发光特性及其在分子识别中的应用  49-53
      一、半导体纳米粒子的光学性质  49-51
      二、在分子识别中的应用  51-53
    第四节 本论文的研究目的和主要研究内容  53-56
      一、研究目的  53-54
      二、本论文的主要研究内容  54-56
  第二章 蛋白质对纳米金近红外荧光的增强效应及其分析应用  56-72
    1、实验部分  57-58
    2、结果与讨论  58-70
      2.1 金纳米颗粒形状和大小的表征  58-60
      2.2 金纳米颗粒的吸收光谱  60
      2.3 金纳米颗粒的荧光光谱  60-61
      2.4 蛋白质对金纳米近红外荧光的增强作用及其影响因素  61-65
      2.5 金纳米荧光探针的分析应用  65-66
      2.6 机理研究  66-70
    3.结论  70-72
  第三章 铕纳米颗粒的制备和蛋白质对其荧光增强效应及其分析应用研究  72-96
    1.实验部分  73-74
      1.1 主要试剂  73
      1.2 主要仪器  73
      1.3 实验方法  73-74
    2.结果和讨论  74-94
      2.1 铕纳米颗粒的制备  74-76
      2.2 铕纳米颗粒的表征  76-79
      2.3 铕纳米颗粒的紫外吸收光谱  79-80
      2.4 铕纳米颗粒的荧光光谱  80-81
      2.5 铕纳米颗粒的荧光稳定性  81-82
      2.6 蛋白质对铕纳米颗粒荧光的增强作用及其分析应用  82-89
      2.7 机理探讨  89-94
        2.7.1 Eu-LA-BSA络合物的形成  89-90
        2.7.2 Eu-LA-BSA体系的紫外吸收光谱  90-91
        2.7.3 铕纳米颗粒的ZeTa电位  91
        2.7.4 Eu-LA-BSA体系的圆二色谱  91-92
        2.7.5 铕纳米颗粒的荧光寿命  92
        2.7.6 Eu-LA-BSA体系中的能量转移  92-93
        2.7.7 BSA的同步荧光光谱  93
        2.7.8 SDBS对Eu-LA-BSA体系荧光的增强作用  93-94
    3 结论  94-96
  第四章 铽纳米颗粒的制备和蛋白质对其荧光增强效应及分析应用研究  96-113
    1.实验部分  97-98
      1.1 主要试剂  97
      1.2 主要仪器  97
      1.3 试验方法  97-98
    2.结果和讨论  98-108
      2.1 铽纳米颗粒的性质  98-103
      2.2 蛋白质对铽纳米颗粒荧光的增强作用  103-107
      2.3 分析应用  107-108
    3.机理探讨  108-112
      3.1 铽纳米颗粒的ZeTa电位及其与蛋白质结合的机理  108-109
      3.2 Tb-巯基丙酸-BSA络合物的形成  109
      3.3 Tb-巯基丙酸-BSA体系的紫外吸收光谱  109-110
      3.4 Tb-巯基丙酸-BSA体系中的能量转移  110-111
      3.5 CTAB对Tb-巯基丙酸-BSA体系荧光的增强作用  111-112
    4 结论  112-113
  第五章 纳米粒子表面荧光增强作用及其蛋白质测定研究  113-127
    1.实验部分  114-118
      1.1 试剂  114
      1.2 仪器设备  114
      1.3 溶液的配制  114-115
      1.4 铕纳米颗粒的制备  115
      1.5 金纳米颗粒的制备  115-116
      1.6 石英玻璃片的活化处理  116
      1.7 纳米颗粒在石英玻璃片表面的固定  116
      1.8 胶原蛋白的吸附  116-117
      1.9 荧光光谱测定  117-118
    2.结果与讨论  118-125
      2.1 蛋白质-金纳米岛膜体系中的荧光光谱  118-119
      2.2 蛋白质-胶原蛋白隔离金纳米岛膜体系中的荧光光谱  119-120
      2.3 蛋白质-硫辛酸修饰的铕纳米岛膜体系中的荧光光谱  120-121
      2.4 蛋白质-胶原蛋白隔离铕纳米岛膜体系中的荧光光谱  121
      2.5 实验条件的选择  121-124
      2.6 荧光增强机理探讨  124-125
    3.结论  125-127
The Second Chapter: The Enhancement of Protein on Infrared Fluorescence of AuNPs an Use in Analysis of Proteins  127-143
  1、 Experimental Parts  128-129
  2、Results and Discussion  129-142
    2.1 The Shape and Size of Gold Nanoparticles  129-130
    2.2 The Absorption Spectra of Gold Nanoparticle  130-131
    2.3 The Fluoresoence Spectra of Gold Nanoparticle  131
    2.4 The Enhancement and Influent Factors of Proteins to the Infrared Fluorescence  131-136
    2.5 The Application of Nano-Gold Fluorescence probe  136-137
    2.6 The Study of Mechanism  137-142
  3.Conclusion  142-143
The Third Chapter: The Preparation and Fluorescence Properties of Europium nano- particle and its fluorescent enhancement by proteins  143-167
  1.Experimental Parts  144-145
    1.1 Materials  144
    1.2 Instruments  144
    1.3 Experimental Methods  144-145
  2. Results and Discussion  145-165
    2.1 The Preparation of Europium Nanoparticles  145-147
    2.2 The Characterization of Eorupium Nanoparticles  147-150
    2.3 The Absorption Spectra of Europium Nanoparticles  150-151
    2.4 The Fluorescence Spectra of Europium Nanoparticles  151
    2.5 The Size Effect of Europium Nanoparticle  151-152
    2.6 The Fluorescence Stability of Europium Nanoparticles  152-153
    2.7 The Fluorescence Enhancement of Protein-Europium Nanoparticle system and Its Analytical Usages  153-159
    2.8 The Study of Mechanism  159-165
      2.8.1 The formation of Eu-lipoic acid-BSA  159-160
      2.8.2 The UV-absorption spectra of the system  160-161
      2.8.3 Zeta voltage of europium nanoparticles  161-162
      2.8.4 The CD spectra of the system  162
      2.8.5 The life time of europium nanoparticles  162-163
      2.8.6 The energy transfer in the system of Eu-lipoic acid-BSA  163
      2.8.7 The synchronous fluorescence of BSA  163-164
      2.8.8 The enhancement of SDBS on the fluorescence of the system  164-165
  3 Conclusion  165-167
The fourth Chapter: The Preparation and Fluorescence Properties of Terbium nano- particle and its fluorescent enhancement by proteins  167-184
  1. Experimental Parts  168-169
    1.1 Materials  168
    1.2 Instruments  168
    1.3 Experimental Methods  168-169
  2. Results and Discussion  169-182
    2.1 The Characterization of Terbium Naoparticles  169-172
    2.2 The influence factors on the fluorescence intensity of terbium nanoparticle  172-173
    2.3 The Fluorescence Enhancement of Protein-Terbium Nanoparticle system  173-177
    2.4 Analytical Uses  177-179
    2.5 The Study of Mechanism  179-182
      2.5.1 Zeta voltage of terbium nanoparticles  179
      2.5.2 The formation of Eu-mercaptopropionic acid-BSA  179-180
      2.5.3 The UV-absorption spectra of the system  180-181
      2.5.4 The energy transfer in the system of Tb-mercaptopropionic acid -BSA  181
      2.5.5 The enhancement ofCTAB on the fluorescence of the system  181-182
  3 Conclusion  182-184
The Fifth Chapter: The Study on the Fluorescence Enhancement Effect between Nano- Metal Island Film and Proteins  184-197
  1.Experimental Parts  185-189
    1.1 Materials  185
    1.2 Instruments  185
    1.3 Methods  185-189
  2. Results and Discussion  189-196
    2.1 The Fluorescence Spectra of protein- nano-gold island film systems  189-191
    2.2 The Fluorescence Spectra of protein-collagen cated nano-gold island film  191
    2.3 The fluorescence spectra of protein-lipoic acid modified nano-europium island film  191-192
    2.4 The fluorescence spectra of protein-collagen coated nano-europium island film  192
    2.5 Selection of experimental conditions  192-194
    2.6 The mechanism of fluorescence enhancement  194-196
  3.Conclusion  196-197
Reference  197-213
致谢  213-214
博士期间发表的论文  214-216
学位论文评阅及答辩情况表  216

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中图分类: > 生物科学 > 生物化学 > 蛋白质
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